期刊简介

               本刊是由中国免疫学会和第四军医大学共同主办,为国内外公开发行的国家级科技期刊,属于全国中文核心期刊、中国科技论文统计源期刊、中国科学引文数据库源期刊及美国《CA》刊源。                

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  • 杂志名称:细胞与分子免疫学杂志
  • 主管单位:中国免疫学会;第四军医大学
  • 主办单位:陕西省免疫学会,中国免疫学会
  • 国际刊号:1007-8738
  • 国内刊号:61-1304/R
  • 出版周期:月刊
期刊荣誉:全军优秀编辑奖(96)期刊收录:CA 化学文摘(美), JST 日本科学技术振兴机构数据库(日), 知网收录(中), CSCD 中国科学引文数据库来源期刊(含扩展版), 万方收录(中), 统计源核心期刊(中国科技论文核心期刊), 维普收录(中), 文摘与引文数据库, 上海图书馆馆藏, 北大核心期刊(中国人文社会科学核心期刊), 国家图书馆馆藏
细胞与分子免疫学杂志2003年第01期

生物工程技术制备人源抗-HBs Fab 片段

安峰;陈玉川;陆慧琦;韩焕兴

关键词:Fab片段, 六聚组氨酸尾, 亲和层析
摘要:目的: 用生物工程技术制备人源性抗-HBs Fab.方法: 将从抗体文库中筛选出的人源抗-HBs Fab基因克隆入pBAD/g ⅢA载体, 进而转化Top10大肠杆菌.对重组质粒菌发酵表达后, 利用Ni-NTA-Agarose螯合层析柱纯化周质腔可溶性Fab蛋白.对所得包涵体依次变性、溶解、纯化后, 利用透析进行复性.用Western blot检测Fab蛋白的特异性, Dot blot测定其生物学活性.结果: 经Ni-NTA-Agarose柱纯化的周质腔可溶性Fab蛋白, 有较好的生物学活性, 并且总量达到80 mg/L.对所获包涵体进行透析复性后, 也可得到少量有活性的蛋白, 但比例很小.结论: 用pBAD/g ⅢA-Top10表达系统表达人源抗-HBs Fab片段, 发酵培养后, 经有效纯化可得到生物学活性较好的可溶性蛋白, 为人源抗-HBs Fab片段的大量制备提供了有效手段.